Une protéine protège la fixation biologique de l'azote contre le stress oxydatif
La protéine pourrait contribuer à rendre la nitrogénase utilisable en biotechnologie et réduire ainsi la quantité d'engrais synthétiques utilisés
Une petite aide pour de grandes tâches : une protéine capteur d'oxygène protège la machinerie enzymatique de la fixation biologique de l'azote contre de graves dommages. Son utilisation en biotechnologie pourrait contribuer à réduire l'utilisation d'engrais synthétiques dans l'agriculture à l'avenir. Une équipe de recherche dirigée par le professeur Oliver Einsle, biochimiste à la faculté de chimie et de pharmacie et au centre d'études sur la signalisation biologique (BIOSS) de l'université de Fribourg, a découvert le mode de fonctionnement exact de la protéine II dite de Shethna. Les scientifiques ont utilisé la nouvelle microscopie cryo-électronique de Fribourg. Leurs résultats ont été publiés dans la revue Nature.
Les engrais azotés posent des problèmes écologiques
L'azote est un élément essentiel de tous les organismes vivants ; dans l'agriculture, il est souvent ajouté comme engrais pour permettre des rendements élevés à long terme. La production et l'application de ces engrais posent toutefois des problèmes en termes d'énergie et d'environnement. C'est pourquoi on tente depuis des années de transposer aux cultures la fixation naturelle de l'azote par les bactéries et les archées. L'enzyme nitrogénase est responsable de la fixation de l'azote. L'un des problèmes les plus graves du transfert aux plantes est que la nitrogénase est extrêmement sensible à l'oxygène atmosphérique, qui est produit par les plantes elles-mêmes au cours du processus de photosynthèse.
La protéine II de Shethna forme un complexe avec l'enzyme nitrogenase.
Philipp Franke, Simon Freiberger et le Dr Lin Zhang de l'équipe dirigée par le professeur Oliver Einsle ont maintenant pu montrer comment un petit facteur, la protéine Shethna II, enregistre une augmentation de la concentration d'oxygène. Elle forme alors très rapidement un complexe avec les deux composants de l'enzyme nitrogénase, ce qui les protège des dommages oxydatifs. Dans ce processus, la protéine II de Shethna activée lie la nitrogénase beaucoup plus grande et la réductase qui lui est associée, formant avec les deux protéines de longs filaments dans lesquels l'oxygène ne peut pas atteindre les centres actifs de la nitrogénase. Dès que les cellules surmontent ce stress oxydatif, le complexe se dissout et l'enzyme peut reprendre son travail.
Une utilisation dans les cellules végétales est envisageable
Même si la nitrogénase est produite directement dans les cellules végétales, il est probable que de telles phases de stress de courte durée avec des concentrations d'oxygène accrues se reproduiront à plusieurs reprises. Dans le cas d'une utilisation biotechnologique, la coproduction de la petite protéine II de Shethna pourrait alors contribuer à protéger les enzymes synthétisées dans leur nouvel environnement et à maintenir leur fonction dans la cellule végétale. "La production d'une nitrogénase fonctionnelle dans les plantes entraînerait un changement de paradigme dans la biotechnologie verte, et cette petite protéine peut contribuer de manière décisive à rendre cela possible", déclare M. Einsle.
Note: Cet article a été traduit à l'aide d'un système informatique sans intervention humaine. LUMITOS propose ces traductions automatiques pour présenter un plus large éventail d'actualités. Comme cet article a été traduit avec traduction automatique, il est possible qu'il contienne des erreurs de vocabulaire, de syntaxe ou de grammaire. L'article original dans Anglais peut être trouvé ici.
Publication originale
Autres actualités du département science
