Un poison aide à comprendre les biocatalyseurs producteurs de H2
La molécule toxique de cyanure s'attaque aux enzymes génératrices d'H2, mais fournit en même temps de nouvelles informations sur la catalyse.
Dans la nature, des enzymes appelées hydrogénases sont capables de produire de l'hydrogène moléculaire (H2). Des types particuliers de ces biocatalyseurs, appelés [FeFe]-hydrogénases, sont extrêmement efficaces et présentent donc un intérêt pour la production d'hydrogène d'origine biologique. Bien que les scientifiques aient beaucoup appris sur le fonctionnement de ces enzymes, de nombreux détails restent à comprendre. Une équipe de recherche du groupe de photobiotechnologie de l'université de la Ruhr à Bochum, en Allemagne, dirigée par le Dr Jifu Duan et le professeur Thomas Happe, a réussi à combler une lacune scientifique. Les chercheurs ont montré que le cyanure externe se lie aux hydrogénases [FeFe] et inhibe la formation d'hydrogène. Ce faisant, ils ont détecté un changement structurel dans la voie de transport des protons, ce qui aide à comprendre le couplage du transport des électrons et des protons. Ils ont présenté leurs résultats dans la revue "Angewandte Chemie" du 4 décembre 2022.
Thomas Happe effectue des recherches sur les biocatalyseurs qui peuvent produire de l'hydrogène de manière écologique.
© RUB, Marquard
Un catalyseur interne sophistiqué
Pour générer duH2, ces biocatalyseurs transfèrent des électrons aux protons, en employant une structure sophistiquée comme catalyseur interne. Ce que l'on appelle le cluster H contient des ions de fer électroniquement actifs qui sont liés à ce que la plupart des gens connaissent comme toxines : le monoxyde de carbone et le cyanure. Cependant, bien que le monoxyde de carbone et le cyanure internes soient essentiels à l'activité élevée des hydrogénases, le monoxyde de carbone externe supplémentaire se lie au cluster H et empêche sa production deH2. "Il est intéressant de noter que le cyanure est également un inhibiteur bien connu des biocatalyseurs contenant du fer", explique Jifu Duan. "Et pourtant, son effet sur les hydrogénases à base de [FeFe] n'a pratiquement pas été analysé auparavant."
L'équipe de recherche basée à Bochum a comblé cette lacune scientifique. Les chercheurs ont montré que le cyanure externe se lie aux [FeFe]-hydrogénases et les inhibe. En collaboration avec le professeur Eckhard Hofmann, chef du groupe de cristallographie des protéines à la RUB, l'équipe a obtenu la structure de biocatalyseursproducteurs de H2 auxquels le cyanure externe était lié. "La structure à haute résolution combinée aux analyses spectroscopiques nous indique que le cyanure externe se lie directement à l'amas H, comme les autres inhibiteurs étudiés jusqu'à présent", explique Jifu Duan. "Cela explique pourquoi l'hydrogénase est inactive après le traitement au cyanure".
Capture fortuite d'un état transitoire
Lorsque les chercheurs ont examiné en détail la structure de l'hydrogénase empoisonnée par le cyanure, ils ont trouvé une surprise. Ils ont observé des changements structurels dans la voie de transport des protons qui est nécessaire pour guider les protons qui deviendrontH2 vers le cluster H. "Cette conformation a été suggérée comme étant vitale pour une navette efficace des protons, mais elle n'avait jamais été observée structurellement. Par coïncidence, la liaison au cyanure nous a permis de capturer un tel état transitoire", déclare Jifu Duan. "Ces résultats sont importants pour les chercheurs, car ils leur permettent de comprendre le couplage entre le transport des électrons et celui des protons, ce qui n'est pas seulement pertinent pour les enzymesgénératrices de H2, mais aussi pour de nombreux autres biocatalyseurs", conclut Thomas Happe.
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