Une enzyme modifiée valorise les monomères de la lignine
Conversion de la lignine en produits chimiques précieux
L'industrie chimique doit relever le défi de remplacer les éléments de base d'origine fossile par des solutions de rechange écologiques. La Biomasse est une source intéressante de molécules à base de carbone. Elle est également sous-utilisée car environ 25 % de la biomasse végétale se présente sous la forme de lignine, un biopolymère qui, jusqu'à présent, ne peut être utilisé que comme combustible solide. Une équipe de scientifiques, dont l'"ingénieur enzymatique" Marco Fraaije de l'université de Groningue, a mis au point une enzyme capable d'utiliser un monomère de lignine dans une synthèse chimique. L'enzyme a été décrite dans un article de Nature Communications publié le 23 novembre.
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La biomasse végétale est une source intéressante de molécules à base de carbone. Toutefois, environ un quart de cette matière est constitué de lignine, un biopolymère difficile à décomposer en blocs de construction chimique utiles. Par conséquent, la lignine est surtout utilisée comme combustible vert dans la production d'énergie. C'est pourquoi les scientifiques du monde entier cherchent des moyens de mieux utiliser la lignine.
Parfums
Le professeur Marco Fraaije, chef du groupe d'enzymologie moléculaire de l'université de Groningue, collabore à un projet de recherche européen qui vise à valoriser la biomasse et il a l'œil sur la lignine. Nous savions qu'un groupe de l'université de Louvain, en Belgique, avait mis au point un procédé chimique pour décomposer ce polymère. Mais malheureusement, les monomères qui en résultent ne sont pas très utiles pour la synthèse chimique". C'est pourquoi Fraaije et ses collègues du projet SMARTBOX (Selective Modifications of ARomatics Through Biocatalytic OXidations) ont cherché des moyens de modifier ce monomère.
La dépolymérisation chimique de la lignine peut produire un certain nombre de molécules différentes et l'une d'entre elles m'a semblé très utile", explique Fraaije. Ce monomère aromatique, appelé propylguaiacol, est presque identique à un composé utilisé pour produire des parfums. Il s'agit d'une molécule aromatique, composée d'une structure cyclique et d'une courte queue de trois atomes de carbone. Nous voulions insérer une double liaison dans la queue, afin qu'elle soit plus facile à utiliser comme élément de base. Et je connaissais une enzyme qui pourrait faire l'affaire".
Alcool
Cependant, les tests ont montré que cette enzyme particulière ne fonctionnait pas très bien et qu'elle produisait le mauvais produit. Mais Fraaije pensait qu'avec quelques modifications, l'enzyme serait capable de faire le travail. Avec un partenaire de Barcelone, nous avons alors utilisé des outils informatiques pour prédire quelles modifications étaient nécessaires pour rendre l'enzyme plus stable, plus sélective et plus rapide dans la conversion du monomère en un bloc de construction utile".
Les deux premières étapes ont été réalisées relativement rapidement. Nous devons remercier les calculs informatiques, qui sont devenus très fiables. Auparavant, il nous suffisait de créer un grand nombre de mutants et d'espérer que l'un d'entre eux présentait une amélioration". La stabilité s'est améliorée, de sorte que l'enzyme reste active pendant quelques jours. Cela réduit les coûts liés au remplacement des lots d'enzymes usagés. De plus, l'enzyme modifie la queue du carbone en un alcène ou un alcool. Ce dernier n'est pas très utile et en excluant l'eau du site actif de l'enzyme, la réaction pourrait être forcée vers la formation d'un alcène.
Montée en puissance
Jusqu'ici tout allait bien, mais l'enzyme stable et sélective s'est avérée fonctionner de façon dramatiquement lente. Nous avons ensuite fait déterminer la structure de l'enzyme par des collègues de Pavie", explique Fraaije. Et il s'est avéré que le substrat était lié de manière covalente au site actif". Les liaisons covalentes sont des liaisons chimiques très fortes, de sorte que la libération du substrat a pris beaucoup de temps. Une telle liaison covalente entre une enzyme et le substrat est très rare, mais je l'ai moi-même rencontrée au cours de mon propre travail de doctorat.
Lorsque ce problème a été résolu par une autre série de travaux d'ingénierie, l'enzyme a fonctionné parfaitement. Fraaije : "Nous avons déjà mené des expériences qui ont permis de produire un gramme de produit final". La molécule peut être utilisée dans les parfums, mais elle peut aussi servir de point de départ pour toute une série d'autres composés, comme la vanilline, les polymères, la chimie fine ou les résines époxy. Un autre partenaire du projet, l'usine pilote de Bio Base Europe à Gand (Belgique), se chargera d'augmenter la production du propylguaiacol modifié. Le travail de Marco Fraaije sur le projet SMARTBOX est terminé. Mais il trouvera sans doute d'autres enzymes à modifier.
Note: Cet article a été traduit à l'aide d'un système informatique sans intervention humaine. LUMITOS propose ces traductions automatiques pour présenter un plus large éventail d'actualités. Comme cet article a été traduit avec traduction automatique, il est possible qu'il contienne des erreurs de vocabulaire, de syntaxe ou de grammaire. L'article original dans Anglais peut être trouvé ici.
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