Nouvelle hydrolase PET
Une enzyme présente dans les microbes salivaires décompose les plastiques à base de PET
La salive humaine pourrait contenir une enzyme capable de décomposer le plastique polyéthylène téréphtalate (PET). Les chercheurs ont trouvé l'enzyme prometteuse, une hydrolase, dans une base de données contenant des échantillons de métagénome humain. Comme ils le rapportent dans la revue Angewandte Chemie, cette hydrolase nouvellement découverte est plus performante que de nombreuses autres hydrolases PET bactériennes connues. Elle peut être produite à l'aide de méthodes biotechnologiques et pourrait être utilisée pour le recyclage des Plastiques ou pour leur fonctionnalisation, ajoutent les auteurs.
© Wiley-VCH
Les décharges et les ports sont connus pour être des sites particulièrement prometteurs pour trouver des bactéries qui se sont adaptées pour consommer ou utiliser les plastiques. Ces bactéries ont développé des enzymes, appelées PET hydrolases, qui peuvent décomposer le PET en plus petites molécules. Chayasith Uttamapinant, du Vidyasirimedhi Institute of Science and Technology (VISTEC) de Rayong, en Thaïlande, et Worawan Bhanthumnavin, de l'université Chulalongkorn de Bangkok, en Thaïlande, et leurs collègues, ont maintenant découvert la première enzyme capable de décomposer le PET à partir d'une source plutôt surprenante : le génome des communautés microbiennes de la salive humaine.
Les chercheurs pensent que, comme l'homme consomme de grandes quantités d'aliments emballés avec du PET, les microbes de la salive, ou du tube digestif, ont peut-être évolué pour digérer les microplastiques. L'équipe a découvert la nouvelle hydrolase, qu'elle a nommée MG8, lors d'une recherche dans une base de données publique de métagénome contenant des échantillons d'eau de mer et de salive humaine, et a pu attribuer la source probable de l'enzyme à des bactéries Gram-négatives qui peuvent résider dans la salive humaine. Ces bactéries sont similaires aux souches trouvées près du "vortex de déchets du Pacifique", qui ont également évolué pour produire des hydrolases de PET.
Les chercheurs avaient d'abord besoin de suffisamment de matériel pour réaliser leurs expériences, et ils ont donc modifié une bactérie qui peut être cultivée en laboratoire pour produire l'enzyme. Ils ont facilement récupéré une forme active de l'enzyme, capable de décomposer le PET, à partir d'une forme dénaturée qui peut être isolée en grandes quantités. Les chercheurs soulignent que cette méthode est très prometteuse pour la mise à l'échelle à l'avenir.
Outre les perspectives de mise à l'échelle du recyclage, l'équipe prévoit également une autre utilisation du MG8. Ils ont découvert qu'il peut non seulement décomposer facilement le PET, mais aussi, moyennant une petite modification, s'y lier très efficacement. Pour ce faire, ils ont modifié la séquence de la protéine en remplaçant l'un des acides aminés naturels (sérine) du site actif par un acide aminé non naturel, le DAP. L'enzyme modifiée a immédiatement adhéré à la poudre de PET. Elle pourrait être utilisée comme véhicule pour fonctionnaliser les surfaces de PET, ce qui augmenterait la polyvalence du PET dans les dispositifs médicaux, par exemple, et améliorerait la polyvalence du PET recyclé.
Malgré les promesses du MG8 en matière de recyclage et de fonctionnalisation du plastique, l'équipe reconnaît que le MG8, comme d'autres hydrolases du PET, a encore besoin de travail. Pour l'instant, les plastiques PET de qualité grand public à haute cristallinité ne peuvent être décomposés à l'aide de cette hydrolase. Des recherches supplémentaires seront donc nécessaires pour atteindre le stade où une bouteille d'eau en plastique entière pourra être dissoute dans une solution simple contenant l'enzyme.
Note: Cet article a été traduit à l'aide d'un système informatique sans intervention humaine. LUMITOS propose ces traductions automatiques pour présenter un plus large éventail d'actualités. Comme cet article a été traduit avec traduction automatique, il est possible qu'il contienne des erreurs de vocabulaire, de syntaxe ou de grammaire. L'article original dans Anglais peut être trouvé ici.
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