Suivi de la chiralité en temps réel
"Ces expériences révolutionnaires montrent que le dichroïsme circulaire résolu dans le temps est particulièrement adapté pour capturer le mouvement moléculaire qui dirige de nombreux processus (bio)chimiques"
Des scientifiques de l'EPFL ont mis au point une nouvelle technique basée sur le laser qui permet de mesurer les changements ultrarapides de la symétrie structurelle des molécules, appelée chiralité, en suivant leurs changements de conformation en temps réel. En collaboration avec des chercheurs des universités de Genève et de Pise, cette percée résout une question de longue date sur la façon dont une importante classe de complexes métalliques modifie ses propriétés magnétiques lorsqu'elle est déclenchée par un flash de lumière, et peut avoir des implications pour les applications de stockage de données magnétiques.
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Les molécules chirales existent sous deux formes, appelées énantiomères, qui sont des images miroir l'une de l'autre et non superposables – un peu comme une paire de mains. Bien qu'ils partagent la plupart des propriétés chimiques et physiques, les énantiomères peuvent avoir des effets indésirables les phénomènes (bio)chimiques. Par exemple, une protéine ou une enzyme ne peut se lier qu'à une seule forme énantiomère d'une molécule cible. Par conséquent, l'identification et le contrôle de la chiralité sont souvent essentiels à la conception de composés (bio)chimiques, par exemple dans les industries alimentaire, pharmaceutique et des parfums.
Une technique courante pour mesurer la chiralité est le dichroïsme circulaire, qui mesure la façon dont les échantillons chiraux absorbent différemment la lumière polarisée circulairement à gauche et à droite pour identifier directement les paires d'énantiomères. Le dichroïsme circulaire peut également aider de résoudre la conformation d'une molécule grâce à sa réponse chirale – une caractéristique qui en a fait un outil d'analyse populaire dans les sciences (bio)chimiques.
Cependant, le dichroïsme circulaire était jusqu'à présent limité en termes de résolution temporelle et de gamme spectrale. Les chercheurs dirigés par Malte Oppermann dans le groupe de Majed Chergui à l'EPFL, ont maintenant développé un nouvel instrument à résolution temporelle qui mesure les changements de dichroïsme circulaire en fractions de picoseconde (un trillionième de seconde), ce qui signifie qu'il peut "prendre" des instantanés ultrarapides de la chiralité d'une molécule tout au long de son activité (bio)chimique. Il est ainsi possible de capturer la chiralité des molécules photoexcitées et de résoudre le mouvement conformationnel qui entraîne la conversion de l'énergie lumineuse absorbée.
Dans le cadre d'une collaboration avec le groupe de Jérôme Lacour à l'Université de Genève et de Francesco Zinna à l'Université de Pise, les chercheurs ont utilisé la nouvelle méthode pour étudier la dynamique de commutation magnétique des "complexes à croisement de spin à base de fer", une catégorie importante de molécules métallo-organiques ayant des applications prometteuses dans les dispositifs de stockage et de traitement des données magnétiques. Après des décennies de recherche, le mécanisme de désactivation de leur état magnétique n'a toujours pas été élucidé, malgré son importance pour le stockage des données magnétiques.
En réalisant une expérience de dichroïsme circulaire à résolution temporelle, les chercheurs ont découvert que la perte de magnétisation est due à une torsion de la structure de la molécule qui déforme sa symétrie chirale. De façon remarquable, l'équipe a également pu ralentir la désintégration de l'état magnétique en supprimant le mouvement de torsion dans les complexes modifiés.
"Ces expériences révolutionnaires montrent que le dichroïsme circulaire résolu dans le temps est particulièrement adapté pour capturer le mouvement moléculaire qui dirige de nombreux processus (bio)chimiques", explique Malte Oppermann. "Cela offre une nouvelle façon d'étudier les phénomènes dynamiques difficiles - par exemple les rotations ultrarapides des moteurs moléculaires synthétiques, et les changements de conformation des protéines et des enzymes dans leur environnement liquide natif."
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